Hélice ou feuillet. L'existence de structures secondaires vient du fait que les repliements énergétiquement favorables de la chaîne peptidique sont limités et que seules certaines conformations sont possibles. Le brin β est une structure périodique étendue. Ainsi, deux protéines homologues ayant une forte similarité de séquence (> 80 % des acides aminés identiques) auront également des structures très proches. Grossièrement, le brin β peut être vu comme une hélice avec un pas de 2 acides aminés.

La structure tridimensionnelle d'une protéine est intimement liée à sa fonction: lorsque cette structure est cassée par l'emploi d'La structure tertiaire est maintenue par différentes interactions: À l'exception des Ainsi l'énergie conformationnelle d'une molécule protéique est la somme de plusieurs contributions. La structure secondaire est relative au premier niveau de compaction des protéines ; deux structures sont observées : les hélices α (alpha) et les feuillets β (bêta). Il s'agit plutôt d'un repliement particulier du squelette carboné localisé à 3 ou 4 résidus consécutifs. Il existe aussi des enroulements super hélicoïdaux où 2 hélices, voire plus, s'enroulent l'une autour de l'autre pour former une super hélice. La structure des protéines se décompose en 4 parties La structure primaire.

Les angles dièdres φ et ψ des liaisons peptidiques sont en moyenne de -79.0° et +145.0°. En général, il convient d'ailleurs de combiner l'ensemble de ces techniques pour parvenir à la structure tertiaire : La structure tertiaire correspond à la compaction des structures secondaires entre elles.

Lors de l'agencement de deux brins adjacents dans un feuillet, deux topologies sont possibles : soit les deux brins ont la même orientation, soit ils ont des orientations opposées. Les protéines globulaires comprennent les Les protéines globulaires peuvent avoir un rôle structural (par exemple la tubuline constituant les microtubules, ou l'actine G dans les microfilaments d'actine).

Ces motifs comptent quelques acides aminés et sont en général associés à des interactions bien précises. De même, une protéine membranaire aura besoin de l'environnement hydrophobe de la membrane pour adopter une conformation. L'élucidation de leur mecanismes d'action nécessite la connaissance de leurs structures (structure primaire, structure secondaire, structure tertiaire et structure quaternaire) (Liens: Acides aminés. En fait, un brin β seul n'est pas stable. Ainsi, 2 brins β consécutifs ne peuvent former un feuillet β parallèle. Elles sont solubles dans l'eau grâce à leurs nombreux groupements hydroxyles pouvant lier leur H avec l'O de l'eau en formant une liaison hydrogène. La structure primaire, ou séquence, d'une protéine correspond à la succession linéaire des La structure primaire d'une protéine a un sens bien défini ou polarité. On parle alors de feuillets β. Un brin β est une structure de période 2, dont les chaînes latérales sont situées alternativement au-dessus et en dessous du plan du feuillet. Les structures primaires, secondaires, tertiaires et quaternaires des protéines sont devenues une importante adaptation évolutive. La structure tertiaire

On parle plus couramment de structure tridimensionnelle. Par exemple, le motif « La représentation de la structure tertiaire se fait à l'aide de logiciel de visualisation 3D comme Lors de cette représentation, il est courant de faire apparaître certaines caractéristiques particulières des structures, comme les Différentes méthodes expérimentales permettent de découvrir la structure tertiaire des protéines. Il existe également des coudes de type I', II' et III' qui sont les images miroir des coudes décrit ci-dessus. Les plupart des fonctions de la cellules font intervenir des protéines (البروتينات). Les coudes ne sont pas des structures périodiques. Voici une liste non exhaustive de quelques-uns de ces domaines récurrents : Les feuillets β ne sont pas plans, ils présentent un plissement sur leur surface, avec des plis alternativement orientés vers le haut et vers le bas. Un caractère amphiphile, moment dipolaire, un tour Example: Récepteurs couplés aux Protéines G . Il a besoin de former des liaisons hydrogène avec d'autres brins β pour se stabiliser. L'hélice π se caractérise par la formation d'une liaison hydrogène entre le groupement CO d'un résidu Les hélices de type II sont des hélices gauches formées par des poly-glycines ou des poly-prolines.

Dans le premier cas, on parle de brins parallèles et dans le dernier de brins anti-parallèles. L' hémoglobine est une protéine globulaire: La structure tridimensionnelle de l'hémoglobine montre une protéine globulaire, un oligomère de type tétramère. La structure primaire est la séquence en acide aminé. Dans les coudes de type I, II et III, il y a formation d'une liaison hydrogène entre le groupe -CO d'un résidu Un coude de type III correspond à un tour d'hélice 3Certains acides aminés ont tendance à être favorisés à certaines positions des coudes selon leur encombrement stérique et/ou les angles dièdres qu'ils peuvent former (voir Tableau 2). protéine globulaire Structure tridimensionnelle de l'hémoglobine, un tétramère de protéine globulaire. Ce type de conformation, ou faisceau d'hélices (Dans une hélice α, les chaînes latérales des acides aminés sont localisées en périphérie de l'hélice et pointent vers l'extérieur (voir figure).

Lorsque les brins β s'organisent de manière tête-bêche, ils forment un feuillet β anti-parallèle. D'autres proviennent d'interactions intramoléculaires influencées par le solvant, comme les Les projets suivants cherchent à mieux comprendre la structure des protéines : La structure quaternaire des protéines regroupe l'association d'au moins deux chaînes polypeptidiques - identiques ou différentes - par des liaisons non covalentes, liaisons dites faibles (liaison H, liaison ionique, interactions hydrophobes et force de Van der Waals), mais rarement par des Il est généralement admis que la structure d'une protéine « native » est thermodynamiquement la structure la plus stable. Les chaînes latérales des acides aminés (souvent notées -R) n'appartiennent donc pas au squelette carboné.Ramachandran, G.N., Sasisekharan, V. & Ramakrishnan, C. (1963)